凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂(inhibitor)。抑制剂多与酶活性中心内外必需基团结合，从而抑制酶的催化活性。除去抑制剂后酶活性得以恢复。根据抑制剂和酶的结合紧密程度不同，酶的抑制作用分为不可逆性抑制和可逆抑制性。

　　1、不可逆性抑制剂主要与酶共价结合 　　不可逆抑制性作用(irreversible inhibition)的抑制剂通常和酶活性中心上的必需基团以共价键相结合，使酶失活。此种抑制剂不能用透析、超滤等方法予以去除。

　　2、可逆性抑制剂与酶和(或)酶-底物复合物非共价结合 　　可逆性抑制作用(reversible inhibition)的抑制剂通过非共价键与酶和(或)酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤可将抑制剂除去。一下是3种常见的可逆性抑制作用。

　　1)竞争性抑制 (competitive inhibition) 　　抑制物与底物结构类似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。

　　2)非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 　　有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物 。

　　3)反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) 　　此类抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，是中间产物的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。